Enzyme
Un article de Savoir.
Une enzyme (ou un enzyme) est une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant d'accélerer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques(ou bio-catalyseurs).
Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas des virus. Il existe plus de deux mille enzymes différentes.
Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments et par la suite diastases.
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Le site actif
La fonction des enzymes est liée à la présence dans leur structure d'un site particulier appelé le site actif. Les molécules sur lesquelles agit une enzyme sont définies comme les substrats de la réaction enzymatique. Chaque enzyme « reconnaît » spécifiquement une ou plusieurs molécules de substrat selon un principe de complémentarité de type clé-serrure, d'après le modèle statique de Fischer, grâce à des sites de reconnaissance et de fixation situés à sa surface. Ce modèle statique a été remplacé par le modèle dynamique, où l'enzyme n'est plus complémentaire de son substrat dans son état fondamental, mais dans son état actif: le substrat modifie légèrement la conformation de l'enzyme. C'est ce qu'on appelle l'ajustement induit de Koshland. La fixation du substrat sur l'enzyme a pour conséquence la formation du complexe enzyme-substrat, ou complexe E/S, indispensable a la réaction enzymatique. Cette dernière fait intervenir les acides aminés d'un site catalytique. L'enzyme peut alors accélérer considérablement une des réactions biochimiques faisant intervenir ce substrat. À la fin de la réaction, l'enzyme est intacte et peut intervenir sur une autre molécule de substrat. Pendant la réaction, le substrat a pu se transformer en produit de la réaction.
L'activité enzymatique
La vitesse de réaction enzymatique est mesurée à partir de la quantité de produit formée en un temps donné. L'affinité de l'enzyme pour son substrat est donnée par son Km ou constante de Michaelis. Celle-ci est définie comme la concentration de substrat pour laquelle la vitesse de réaction enzymatique est la moitié de la vitesse de réaction maximale. De nombreux facteurs peuvent modifier la vitesse de réaction enzymatique :
- Les concentrations en enzyme et en substrat
- Les concentrations en ions métalliques
- Les caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (température, pH, ...)
- La présence d'inhibiteurs de la réaction enzymatique
La constante de Michaelis est spécifique à chaque enzyme.
La réaction enzymatique dépend de plusieurs facteurs:
- la température : en conditions optimale, elle doit approcher les 42-44°C, soit presque la température du corps. Si la température est trop faible, alors l'enzyme risque de geler. À l'inverse, si la température dépasse les 60°C, l'enzyme est dénaturé, il y a modification du site actif, et la réaction ne peut pas avoir lieu.
- le pH : selon les réactions, le complexe E/S devra se faire à pH neutre, comme pour l'hydrolyse de l'amidon, à pH acide, environ 3, pour la pepsine par exemple, ou encore à pH basique, 8 pour la trypsine.
La régulation de l'activité enzymatique
Réguler l'activité des enzymes permet de réguler le métabolisme de la cellule. Cette activité dépend fortement de la conformation de l'enzyme (et donc de la forme de ses sites), qui peut être modifiée via des phosphorylations et des déphosphorylations. Certaines enzymes sont actives quand elles sont phosphorylées, d'autres quand elles sont déphosphorylées. Ce sont d'autres enzymes qui régulent les phosphorylations et déphosphorylations : les kinases permettent de transférer un groupement phosphate sur leur substrat, alors que les phosphatases enlèvent un groupement phosphate à leur substrat.
La phosphorylation/déphosphorylation est une régulation où l'enzyme est modifié de façon covalente. Un autre type de régulation importante qui n'implique que la fixation réversible d'un effecteur est l'allostérie.
Classement et dénomination des enzymes
Les enzymes sont classées en six principaux groupes, en fonction du type de réaction qu'elles catalysent :
- oxydoréductases (EC 1) ;
- transférases (EC 2) ;
- hydrolases (EC 3) ;
- lyases (EC 4) ;
- isomérases (EC 5) ;
- ligases (EC 6).
Les enzymes sont généralement nommées en additionnant le suffixe -ase au nom de leur substrat, et elles sont classifiées par un système numérique standard. Leur numéro est attribué par l' « Enzyme Commission » (EC) voir classification EC. 7_nucléases 8_protéases 9_synthétases
Types d'enzymes
On distingue les dénominations suivantes pour les enzymes :
- enzyme allostérique ou allozyme : enzyme ayant deux formes de structure différentes, l’une active et l’autre non. Les formes actives catalysent l’étape initiale d’une voie menant à la synthèse de molécules. Le produit final de cette synthèse peut agir par rétroaction négative en provoquant la conversion de l’enzyme à la forme inactive et contrôlant ainsi la quantité du produit synthétisé.
- enzyme de la transformation alimentaire : enzyme employée pour contrôler la texture, le goût, l’aspect ou la valeur nutritive des aliments. Les amylases dégradent les complexes polysaccharidiques en sucres plus simples ; et les protéases « attendrissent » les protéines de la viande. Un objectif important de la biotechnologie alimentaire est le développement de nouvelles enzymes alimentaires améliorant la qualité de la transformation des aliments.
- enzyme de restriction ou endonucléase de restriction : classe d’enzymes qui coupent l'ADN après avoir reconnu une séquence spécifique. Les trois types d’endonucléase de restriction sont :
- I : coupe dans une séquence aléatoire située à une distance supérieure à 1 kpb de la séquence de reconnaissance, et a des activités de restriction et de méthylation.
- II : coupe à l’intérieur ou à côté d’une courte séquence de reconnaissance, généralement palindromique. Une enzyme séparée méthyle la même séquence de reconnaissance.
- III : coupe à 24-26 pb en aval d'une séquence de reconnaissance courte et assymétrique ; elle exige de l’ATP et a des activités de restriction et de méthylation.
Les enzymes du type II sont la classe utilisée dans la plupart des applications de la biologie moléculaire.
- enzyme inductible : enzyme qui est synthétisée uniquement en présence du substrat qui agit comme inducteur.
- enzyme limitant la vitesse : enzyme dont l’activité contrôle le rendement du produit final d’une voie métabolique multi-enzymatique...
- enzyme reconnaissant un site à quatre bases : endonucléase de restriction de type II ayant un site de reconnaissance à quatre nucléotides. Puisqu’une séquence particulière de quatre bases se produit plus fréquemment qu'une autre de six bases, ces enzymes clivent plus fréquemment que ceux reconnaissant un site à six bases. Ils produisent donc, en moyenne, de plus petits fragments de restriction.
- enzyme reconnaissant un site à six bases : endonucléases de restriction de type II dont le site de reconnaissance et le site de coupure consistent en une séquence caractéristique de six paires de nucléotides.
- enzyme répressible : enzyme dont l’activité peut être réduite par la présence d’une molécule régulatrice.
Voir aussi
Autres articles
Liens externes
- (fr) La définition d'une enzyme sur le Wiktionnaire.
- (en) Une base de données sur les enzymes : BRENDA.
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